|
COMPOZI?IA PROTEINELOR
Se numesc proteine produ?ii naturali cu structur? macromolecular? care se transform? prin hidroliz? în a-amino-acizi.
Se disting pe baz? de solubilitate dou? clase de proteine, proteine insolubile ?i proteine solubile. Cele dintâi, numite proteine fibroase (scleroproteine), se g?sesc în organismul animal în stare solid? ?i au func?iunea de a conferi ?esuturilor rezisten?? mecanic? (proteine de schelet) sau protec?ie împotriva agen?ilor exteriori. Vom men?iona keratina din p?r, unghii, copite, epiderm?, colagenul din piele, oase ?i tendoane, miosina din mu?chi ?i fibrolina din m?tase. Proteinele fibroase se dizolv? numai în acizi ?i baze concentrate.
Proteinele solubile sau globulare apar în celule în stare dizolvat? sau sub form? de geluri hidratate. Albuminele sunt solubile în ap? ?i în solu?ii diluate de electroli?i (acizi, baze ?i s?ruri); globulinele sunt solubile numai în solu?ii de electroli?i. Din categoria aceasta fac parte toate proteinele cu propriet??i fiziologice specifice: proteinele din serul sanguin, enzimele, hormonii proteici, anticorpii ?i toxinele.
O categorie important? de proteine sunt proteidele sau proteinele conjugate, combina?ii ale unei proteine cu o component? neproteic?.
Proteinele insolubile pot fi u?or separate de compu?ii care le înso?esc în organismele animale, a?a c? izolarea lor nu prezint? dificult??i.
Proteinele solubile sufer? u?or la înc?lzire, sau sub ac?iunea acizilor, a bazelor ?i a altor compu?i chimici, o transformare numit? denaturare, prin care se pierde de obicei activitatea biologic? specific?.
Proteina se extrage, de obicei din materialele biologice în care se g?se?te, cu o solu?ie salin?, mai rar cu dizolvan?i organici cum ar fi glicerina sau acetona, diluate cu ap?. Solu?iile acestea con?in ?i substan?e neproteice; îndep?rtarea acestora se face cu ajutorul dializei.
S-a dovedit, prin metoda electroforezei, c? unele proteine (de exemplu albumina din ou, albumina din ser, toxina din semin?ele de ricin), de?i formeaz? cristale unitare, sunt amestecuri de dou? sau mai multe proteine mult asem?n?toare.
Toate proteinele con?in elementele: C, H, O, N, ?i S; în unele proteine se mai g?sesc, în cantit??i mici: P, Fe, Cu, I, Cl ?i Br. Con?inutul procentual al elementelor principale este: C 50-52% , H 6.8-7.7% , S 0.5-2.0% ?i N 15-18%.
Prin hidroliz?, proteinele se transform? în amino-acizi. Hidroliza proteinelor se poate efectua cu acizi, cu baze sau cu enzime.
Hidroliza acid? se efectueaz? prin fierbere îndelungat? (12-48 ore) cu acid clorhidric de 20% sau cu acid formic con?inând HCl. Hidroliza cu hidroxizi alcani sau cu hidroxid de bariu are loc într-un timp mai scurt.
Prin hidroliz? se ob?ine un amestec care poate s? con?in? pân? la circa 20 a-amino-acizi. Se formeaz? de asemenea amoniac prin hidroliza grupelor CONH2 ale asparaginei ?i glutaminei.
Cel mai vechi procedeu de separare cantitativ? a amino-acizilor, dup? Emil Fischer (1901), const? în esterificarea amino-acizilor cu metanol ?i distilarea frac?ionat? a esterilor. În cel mai bun caz, amino-acizii doza?i nu însumeaz? decât 60-70% din azotul total con?inut în protein?.
Examinând rezultatele analitice (vezi tabelul de mai jos) se constat? c? proteinele se deosebesc de al?i compu?i macromoleculari naturali, de exemplu de celuloz? sau amidon, prin marele num?r de unit??i diferite ce intr? în compozi?ia macromoleculelor (20 de amino-acizii, fa?? de o singur? monozaharid?, glucoza). Afar? de aceasta proteinele con?in diferi?i amino-acizii în propor?ii diferite. Unele proteine con?in propor?ii mari din anumi?i amino-acizii, de exemplu colagenul este bogat în glicocol, prolin? ?i hidroxiprolin?, keratina în cistein? ?i hidroxiacizi.
CON?INUTUL PROTEINELOR ÎN AMINO-ACIZI
(moli de amino-acizi la 105 grame protein?)
Albumin?
ser (bou) b-Lactoglo-bulin? g-Globulin?
ser (om) Miosin? Aldolaz? Insulin? a-Casein? Hemoglo-bin? (cal) Zein? Colagen Keratin? (lân?) Fibroin? (m?tase)
Glicocol 24 19 56 25 75 61 38 75 - 350 76 584
Alanin? 70 80 - 73 96 33 42 83 118 106 46 297
Valin? 50 48 83 22 63 84 54 70 30 29 41 37
Prolin? 41 45 70 16 50 25 71 34 91 132 59 9
Fenilalanin? 40 23 28 26 14 48 28 48 36 25 23 9
Serin? 40 38 109 37 63 55 60 54 67 33 98 147
Acid asparagic 82 87 66 67 73 50 64 80 35 47 48 -
Acid glutamic 104 120 80 150 78 137 153 56 182 77 96 -
Hidroxiprolin? 0 - - - - - - - - 107 - -
Amoniac 62 77 79 85 65 126 - 66 211 47 81 -
NH2 liber 148 114 100 121 121 72 105 135 18 87 81 6
COOH liber 124 130 67 132 86 61 116 70 6 77 64 0
Moleculele proteinelor sunt construite din catene polipeptidice lungi, în care resturile de a-amino-acizi sunt unite între ele prin leg?turi amidice, CO-NH.
H2N – CH – CO – NH – CH – CO ………NH – CH – COOH
÷ ÷ ÷
R R˘ R˘˘
Catenele polipeptidice sunt deci construite din unit??i CH–CO–NH, legate cap la cap ?i se deosebesc numai prin catenele laterale, R, de exemplu:
H3C CH3 H2N – C = NH
ď
CH NH
ď ď
CH2 CH2SH (CH2)3
ď ď ď
H2N-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-COOH
ď ď ď
CH2 CH2 (CH2)4
ď ď
CH2 NH2
ď
OH COOH
leucin? tirosin? cistein? acid glutamic arginin? lisin?
Ca ?i amino-acizii, proteinele pot neutraliza atât acizi cât ?i baze. Ele contribuie la men?inerea unui pH constant în lichidele din organism. În mediu acid proteinele se dizolv? sub form? de cationi, iar în mediu bazic sub form? de anioni. Acestea explic? migrarea proteinei spre catod, în solu?ie acid? ?i spre anod, în solu?ie bazic?, în cursul electroforezei.
Din cauza caracterului lor puternic polar, proteinele sunt insolubile în dizolvan?ii organici. În ap?, solubilitatea este minim? la punctul izoelectric ?i ea cre?te atât în regiunea acid? cât ?i în cea bazic?. Cantit??i minime de electroli?i neutri m?resc de asemenea solubilitatea proteinelor. Solubilitatea în ap? a proteinelor se datoreaz? solvat?rii grupelor cu sarcin? ionic?, COO- ?i NH3+. Solvatarea (hidratarea) grupelor polare explic? marile cantit??i de ap? (30 – 60% din greutatea lor) con?inute în proteinele pure, chiar cristalizate. Proteinele fibrilare, cum este gelatina, sufer? o puternic? imbibi?ie înainte de dizolvare ?i formeaz? la r?cire geluri elastice tipice (piftii).
Precipitarea reversibil? a proteinelor din solu?ie, cu solu?ii concentrate de electroli?i, salifierea, se datoreaz? tendin?ei puternice a ionilor electrolitului de a se hidrata, apa necesar? pentru aceasta fiind cedat? de protein?.
Cercetarea proteinelor cristalizate, cu raze X, a contribuit foarte mult la cunoa?terea structurii moleculelor lor. Se disting patru grade structurale sau niveluri de organizare, deosebindu-se prin complexitatea lor. Acestea au fost numite structuri primare, secundare, ter?iare ?i cuaternare.
Structura primar? a unei proteine este determinat? prin num?rul ?i succesiunea specific? a amino-acizilor din catena polipeptidic?.
Structurile secundare ale unei proteine sunt stabilite de aranjarea în spa?iu a catenei polipeptidice ?i de leg?turile care se stabilesc între catene.
În principiu sunt posibile patru feluri de leg?turi între grupe R apar?inând aceleia?i catene polipeptidice prin care se poate realiza o structur? ter?iar?.
La adoptarea ?i men?inerea unei anumite conforma?ii ter?iare contribuie uneori ioni metalici sau, în proteide, grupe prostetice.
Mai multe asemenea structuri ter?iare sunt adesea asociate între ele formând agregate mai complicate, numite structuri cuaternare.
PROTEINE EXISTENTE ÎN PRODUSELE
ALIMENTARE
Carnea ?i produsele din carne sunt principalele surse de proteine de calitate superioar?.
Con?inutul de proteine variaz? invers propor?ional cu con?inutul de gr?sime, în c?rnurile slabe cantitatea de substan?e proteice fiind maxim? (17…22%) comparativ cu c?rnurile grase. Proteinele intracelulare care formeaz? marea majoritate a c?rnii macre au o structur? amino-acidic? echilibrat?, adecvat? necesarului organismului uman.
Proteinele extracelulare din tendoane, cartilagii, fascii, sunt reprezentate mai ales prin colagen ?i elastin?, lipsite de triptofan ?i s?race în ceilal?i aminoacizi esen?iali. Colagenul ?i elastina scad valoarea nutritiv? a ?esuturilor care le con?in.
COMPOZI?IA CHIMIC? A C?RNII ÎN
FUNC?IE DE SPECIE ?I ZON? ANATOMIC?
Regiunea anatomic? Ap?
% Proteine
% Lipide
% Kcal/100
g
Bovine
Fleic?
Antricot
Pulp?
61
57
69
19.0
16.7
19.5
18
25
11
247
293
182
Vi?el
Cotlet
Pulp?
70
68
19.0
19.1
5
12
141
186
Porcine
Pulp?
Spat?
53
58
15.2
16.4
31
25
344
296
Ovine
Piept
Pulp?
48
64
12.8
18.0
37
18
384
235
Laptele ?i produsele lactate con?in proteine de calitate superioar?, în medie 3.5% la laptele de vac?, cantit??i ce se concentreaz? de 3.5…8 ori în brânzeturi.
COMPOZI?IA MEDIE A LAPTELUI DE VAC?
(la 100 cm3)
Componente Lapte de vac?
Ap? 87.0 g
Proteine totale 3.4 g
Lipide 3.4 g
Acizi gra?i esen?iali 0.1 g
Glucide 4.8 g
Substan?e minerale 0.8 – 0.9 g
Calciu 120 mg
Fosfor 90 mg
Magneziu 12 mg
Sodiu 50
Potasiu 150
Fier 0.05
Cupru 0.02
Vitamina A 80 – 220 UI
Vitamina D 3 – 4 UI
Vitamina B1 0.040 mg
Vitamina B2 0.2
Vitamina B6 0.07 – 0.2 mg
Vitamina C 0.5 – 2 mg
Oul este singurul aliment care con?ine proteine ?i lipide în cantit??i propor?ionale (13% ?i respectiv 11% pentru oul de g?in?).
Amestecul proteinelor albu?ului ?i g?lbenu?ului realizeaz? cea mai valoroas? protein? din punct de vedere nutritiv, cu con?inutul amino-acidic cel mai echilibrat, considerat? proteina etalon pentru aprecierea valorii nutritive a altor surse alimentare de proteine.
COMPOZI?IA CHIMIC? MEDIE A OULUI (%)
Componente Ou întreg Albu? G?lbenu?
Ap? 72.8 86.8 49.9
Proteine (N 6.25) 14.0 12.0 17.0
Lipide 12.0 - 32.0
Glucide 0.3 0.6 -
Substan?e minerale 0.9 0.6 1.1
Produsele cerealiere ?i leguminoase contribuie ?i la acoperirea necesarului de proteine. Con?inutul în aceste componente variaz? între 7…12% în produsele cerealiere ?i ajunge la 20…34% la leguminoase. Proteinele componente sunt îns? proteine de clasa a II-a cele din cereale având ca aminoacid limitat lizina ?i cantit??i relativ mici din al?i aminoacizi esen?iali.
Din punctul de vedere al valorii nutritive a proteinelor furnizate, soia ocup? cel mai bun loc, cu o pozi?ie intermediar? între cereale ?i produsele de origine animal?, iar porumbul con?ine cea mai deficitar? protein? (zeina). Proteinele sunt inegal distribuite între forma?iunile anatomice ale boabelor, fiind concentrate mai ales în embrion ?i stratul aleuronic.
Con?inutul în substan?e nutritive ?i energie a unor produse
cerealiere ?i leguminoase (%)
Produsul Proteine Lipide Glucide Material fibros Kcal
Pâine alb? 7.5 0.4 54 0.5 235
Pâine neagr? 8.0 1.2 48 2.5 230
F?in? alb? 10.0 0.9 74 1.0 354
M?lai 9.4 1.7 72 - 351
|